Le foie sécrète dans la circulation sanguine des particules appelées lipoprotéines de très basse densité (VLDL) permettant de véhiculer les lipides dans la circulation sanguine. Dans les hépatocytes, cellules du foie, l’apolipoprotéine B-100 (apoB-100) est nécessaire à la formation de ces VLDL. L’apoB-100 doit se lier à certains acides gras afin qu’elle s’intègre adéquatement dans les particules de lipides. L’enzyme Stéaroyl CoA Desaturase-1 (SCD1) produit deux acides gras, l’oléate et le palmitoléate, qui pourraient se lier à l’apoB-100. Nous cherchons à savoir si la formation de ces lipides par l’enzyme SCD1 favoriserait la maturation de l’apoB-100 à la base de la formation des VLDL. À l’aide de cultures de cellules hépatocytaires, nous avons quantifié l’apoB-100 à l’intérieur et à l’extérieur des cellules. Nous avons localisé la présence de l’apoB-100 et de SCD1 dans les hépatocytes par microscopie à l’aide de marqueur fluorescent. On peut voir sur les images de fluorescences qu’il existe une localisation similaire de l’apoB-100 et de SCD1. L’inhibition de l’activité enzymatique de SCD1 dans les hépatocytes diminue la quantité intra et extracellulaire d’apoB-100. Cette diminution peut être partiellement compensée par la présence d’oléate dans le milieu de culture des hépatocytes. Cela suggère que l’enzyme SCD1 permet d’apporter des acides gras directement à l’apoB-100 lui permettant alors de poursuivre sa maturation jusqu’à former une VLDL destinée à être sécrétée.
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